Macromoléculas: Proteínas Macromoléculas más abundantes en la célula, con un 15 a 20 % del peso neto de ella. Formadas por unidades monoméricas, unidas por enlace peptídico. Para cualquier célula, existen 20 aminoácidos básicos, que se distribuyen en cada proteína, en base a la información entregada, en primera instancia, por el ADN. Esta es la formación de proteínas o síntesis de proteínas. Casi todo lo que ocurre en la célula, involucra proteínas. Las proteínas determina la forma y estructura celular y son el principal instrumento de reconocimiento molecular y de catálisis. Las proteínas constituyen más de la mitad del peso seco de las células. Sus funciones son:
Aminoácidos (aac). Elemento mínimo de una proteína, su formula básica es
Un final amino (amino end) que es : H³N o NH² Un final carboxilo (carboxyl end) que es : COO- o COOH Un carbono alfa que es el carbono central del aac, desde donde se acoplaran los demás elementos. Y final mente, un grupo radical que se ubica en la cadena lateral (side chain), que cambia para cada aac. En todos los aminoácidos, el carbono alfa se ve rodeado por 4 elementos diferentes, lo que les da la característica de asimétricos o quiral. Lo que genera dos aminoácidos tan iguales como el reflejo de un espejo con su original, la forma D y la forma L (estereoisómeros). Estas formas no son acoplables, por lo que siempre es necesario saber de que tipo de aac se habla, ya que el cuerpo humano solo puede trabajar con una de las formas. Los aac que tienen un solo grupo amino y un solo grupo carboxilo, cristalizan como zwitteriones en soluciones acuosas neutras.
El único que no presenta esta característica es la Glicina, que por grupo radical tiene un H, quedando simétrico. Clasificaciones de los aac y tabla de características. Enlace Peptídico
La unión de aminoácidos se realiza mediante un tipo especial de enlace, el enlace peptídico. Un aminoácido se une a tro mediante la formación de una molécula de agua, que se crea de el OH del primer aminoácido, más el H del segundo aminoácido. La separación de los aminoácidos, se realiza mediante rehidratación Tiene las siguientes características:
Estructuras de las Proteínas. Las proteínas presentas cuatro tipos de estructura, que es su ubicación en el espacio, que puede ser plano o 1D o multiplanar o 3D. Corresponde a la secuencia de los aac que estructuran la proteína. Esta secuencia contiene toda la información que define la forma tridimencional y función de la proteína. Las cadenas polipeptídicas se ordenan tridimencionalmente, restringidas por las interacciones que se producen entre los diferentes átomos y grupos químicos de la proteína. A este ordenamiento espacial de los átomos de la proteína se le denomina conformación. El cambio de un aminoácido en la secuando puede afectar la estructura y función de una proteína. La conformación que adoptan aac adyacentes en la cadena polipeptídica se denomina estructura secundaria. Se distinguen dos tipos de estructura secundaria que se repiten en diferentes proteínas: A-hélice y B-plegada. (A=alfa y B=beta) Hay proteínas en la naturaleza que tienen un solo tipo de estructura secundaria. Estas proteínas son insolubles por el alto contenido de residuos hidrofóbicos, tanto en el interior como en la superficie de la proteína. La estructura secundaria le confiere a la proteína propiedades como elasticidad, resistencia, suavidad y flexibilidad. Las proteínas globulares tienen varios tipos de estructuras secundaria en la molécula. entre las proteínas globulares se incluyen enzimas, hormonas, inmunoglubulinas y proteínas de transporte. Todas ellas se pliegan en estructuras más compactas que las conformaciones A y B. El arreglo tridimencional de todos los átomos de una proteína es lo que se denomina estructura terciaria. Mientras que la estructura secundaria se refiera a relaciones de residuos de aac, la estructura terciaria contempla relaciones estructurales entre aac que pueden estar lejos unos de otros en la secuencia primaria, y formando parte de diferentes tipos de estructura secundaria, pero que interactuan cuando la proteína se pliega. En este tipo de estructura, existen los dominios, que son peptidos diferentes, unidos, lo que le confiere a la proteína, diferentes funciones y características. Cada uno de estos peptidos forma un dominio. Una proteína de membrana, debe tener una parte hidrofóbica para interactuar con la membrana plasmática y por lo menos, otro dominio que interactue con el citoplasma, o sea, debe ser hidrofílica. Unidades en estructura terciaria unidas entre si por interacciones no covalente. Algunas proteínas contienen otros grupos químicos que no son aac. Este grupo se denomina grupo protético y las proteínas se clasifican según estos grupos en:
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