El enlace peptídico
Estructura de las proteínas
- E. Primaria
- E. Secundaria
- E. Terciaria
- E. Cuaternaria
Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de
aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante
enlaces peptídicos.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.
Inicio de proteínas
Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R.
Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos.
Inicio de proteínas
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada
zwitterion
Inicio de proteínas
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico.
Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.
Si pinchas aquí podrás ver en animación la formación del enlace peptídico.
Inicio de proteínas
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
Inicio de proteínas
La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
Inicio de proteínas
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas
y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
- la a(alfa)-hélice
- la conformación beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
Inicio de proteínas
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de
transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
- los puentes de hidrógeno
- los puentes eléctricos
- las interacciones hifrófobas.
Inicio de proteínas
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.
Inicio de proteína
- Especificidad.
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada
estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados.
La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos"
- Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción
máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.
Principio de proteínas
Se clasifican en :
- HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos - HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético
Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
HETEROPROTEÍNAS
| Glucoproteínas |
|
RibonucleasaMucoproteínasAnticuerposHormona luteinizante
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
Nucleosomas de la cromatinaRibosomas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígenoCitocromos, que transportan electrones
Principio de proteínas
Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
| Enzimatica |
Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí. |
| Hormonal |
|
Insulina y glucagón
Hormona del crecimientoCalcitoninaHormonas tropas
InmunoglobulinaTrombina y fibrinógeno
HemoglobinaHemocianinaCitocromos
Ovoalbúmina, de la clara de huevoGliadina, del grano de trigoLactoalbúmina, de la leche
Principio de proteínas
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